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IgE抗体是人体内非常重要的一类免疫球蛋白，在正常情况下，其含量是所有免疫球蛋白中很低的一种。但在病理情况下，如过敏性疾病，或寄生虫传染时，IgE水平可明显升高。在过敏性疾病时，IgE可与致敏原结合，进而再与肥大细胞，或嗜碱性粒细胞表面相应的受体结合，即可引起上述细胞脱颗粒，释放白三烯和组胺类的物质，从而引起临床上过敏反应。在寄生虫传染时，IgE可与抗原结合，进而再与嗜酸性粒细胞表面相应的受体结合。嗜酸性粒细胞活化后，通过ADCC的作用，可对寄生虫进行吞噬。除外，还有病理情况，如浆细胞瘤，即血液科较常见的多发性骨髓瘤，可出现IgE水平的升高，这时应完善血尿、免疫固定电泳，判断患者是否存在单克隆增生的免疫球蛋白，除外患者是否有血液系统的疾病。不同的抗体可以针对不同的病原体，形成免疫记忆以应对未来的传染。河南Prestige抗体公司排行

抗体独特的生物学活性使其在疾病的诊断、免疫防治及基础研究中发挥作重要作用。早在19世纪后期，人们就开始使用特异性抗原免疫动物制备相应的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了单克隆抗体（monoclonai antibody，mAb）技术，使规模化制备高特异性、均质性抗体成为可能。然而，鼠源性mAb在人体反复免疫后出现的人抗鼠抗体（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的临床应用。近年来，随着分子生物学的发展，人们已经可以通过抗体工程技术制备人一鼠嵌合抗体、人源化抗体或人源抗体。河南Prestige抗体公司排行抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。

抗体可变区：重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-binding site），决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区（framework region，FR）。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。

免疫动物是用目的抗原免疫小鼠，使小鼠产生致敏B淋巴细胞的 过程。 一般选用6-8周龄雌性BALB/c小鼠，按照预先制定的免疫方案进行免疫注射。 抗原通过血液循环或淋巴循环进入外周免疫部位，刺激相应B淋巴细胞克隆，使其活化、增殖，并分化成为致敏B淋巴细胞。细胞融合采用二氧化碳气体处死小鼠，无菌操作取出脾脏，在平皿内挤压研磨，制备脾细胞悬液。 将准备好的同系骨髓瘤细胞与小鼠脾细胞按一定比例混合，并加入促融合剂聚乙二醇。在聚乙二醇作用下，各种淋巴细胞可与骨髓瘤细胞发生融合，形成杂交瘤细胞。当人体受到传染时，抗体是免疫系统的重要组成部分，可以识别和中和入侵的病原体。

1937年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。随后，经1968年和1972年的世界卫生组织和国际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig可分为分泌型Ig（secreted Ig，SIg）和膜型Ig（membrane Ig，mIg）。SIg主要存在于血液和组织液中，行使抗体的各种功能；mIg主要构成B细胞膜表面的抗原受体。单克隆抗体可以用于筛选药物候选物。河南Prestige抗体公司排行

单克隆抗体的研究有助于开发个体化的医疗方案。河南Prestige抗体公司排行

选择性培养的目的是筛选融合的杂交瘤细胞，一般采用HAT选择性培养基。在HAT培养基中，未融合的小鼠骨髓瘤细胞中DNA的从头合成途径会被阻止；未融合的骨髓瘤细胞又因缺乏次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶(HGPRT)，不能利用补救途径合成DNA；这样未融合小鼠骨髓瘤细胞的两个DNA合成途径都被阻止，骨髓瘤细胞DNA不能复制而死亡。 未融合的B淋巴细胞虽具有次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶，但其本身不能在体外长期存活也逐渐死亡。 只有融合的杂交瘤细胞由于从B淋巴细胞获得了次黄嘌呤-鸟嘌呤-磷酸核糖转移酶，可以通过补救途径合成DNA，并具有骨髓瘤细胞能无限增殖的特性，因此，杂交瘤细胞能在HAT培养基中存活和增殖。河南Prestige抗体公司排行